En kemi kemi
Proteiner kan placeras i första hand i den "biologiska världen" eftersom, med tanke på deras många funktioner, skulle det inte finnas något liv utan dem.
Elementaranalys av proteiner ger följande medelvärden: 55% kol, 7% väte och 16% kväve; Det är uppenbart att proteiner skiljer sig från varandra, men deras genomsnittliga elementära komposition avviker lite från de ovan angivna värdena.
Konstitutionellt är proteiner makromolekyler bildade från naturliga a-aminosyror; Aminosyrorna kombineras genom amidbindningen som upprättas genom reaktion mellan en aminogrupp av en a-aminosyra och karboxylen i en annan a-aminosyra. Denna bindning (-CO-NH-) kallas även peptidbindning eftersom den binder peptider (aminosyror i kombination):
den erhållna är en dipeptid eftersom den bildas av två aminosyror. Eftersom en dipeptid innehåller en fri aminogrupp i ena änden (NH2) och en karboxyl på den andra (COOH) kan den reagera med en eller flera aminosyror och sträcka kedjan både från höger och vänster, med samma reaktion som ses ovan.
Reaktionssekvensen (som i alla fall inte är så enkel) kan fortsätta på obestämd tid: tills det finns en polymer som kallas polypeptid eller protein . Skillnaden mellan peptider och proteiner är kopplad till molekylvikt: vanligen för molekylvikter större än 10 000 kallas det protein.
Bindning av aminosyror för att erhålla lika små proteiner är en svår operation, men nyligen har en automatisk metod för att producera proteiner från aminosyror utvecklats som ger utmärkt resultat.
Det enklaste proteinet består därför av 2 aminosyror: Enligt internationell konvention börjar den beställda numrering av aminosyror i en proteinstruktur från aminosyran med den fria a-aminogruppen.
Proteinstruktur
Proteinmolekylerna är formade så att vi kan se upp till fyra distinkta organisationer: de är allmänt skilda, en primär struktur, en sekundär, en tertiär och en kvaternär.
Primär- och sekundärstrukturer är väsentliga för proteiner, medan tertiära och kvaternära strukturer är "tillbehör" (i den meningen att inte alla proteiner kan utrustas med dem).
Den primära strukturen bestäms av antalet, typen och sekvensen av aminosyror i proteinkedjan; Det är därför nödvändigt att bestämma den ordnade sekvensen för de aminosyror som utgör proteinet (för att veta detta innebär att känna till den exakta sekvensen av DNA-baser som kodar för detta protein) som möter icke-försumbara kemiska svårigheter.
Det var möjligt att bestämma den ordnade sekvensen av aminosyror genom Edman nedbrytning: proteinet reageras med fenylisotiocyanat (FITC); i början attackerar dubbletten av a-aminokvävet fenylisotiocyanatet som bildar tiokarbamylderivatet; Efterföljande cykliserar den erhållna produkten fenyltioidantoinderivatet som är fluorescerande.
Edman har utformat en maskin som kallas sequencer som automatiskt justerar parametrarna (tid, reagens, pH etc.) för nedbrytning och ger den primära strukturen av proteiner (för detta mottog han Nobelpriset).
Den primära strukturen är inte tillräcklig för att fullständigt tolka egenskaperna hos proteinmolekyler; man tror att dessa egenskaper på ett väsentligt sätt beror på den rumsliga konfigurationen som proteinkemikalierna tenderar att anta, böja på olika sätt: det vill säga förutsatt att det har definierats som en sekundär struktur av proteiner. Den sekundära strukturen av proteiner är tremolabile, dvs det tenderar att kassera på grund av upphettning; sedan denatureras proteinerna och förlorar många av deras karakteristiska egenskaper. Förutom värme över 70 ° C kan denaturering också orsakas av bestrålning eller genom verkan av reagens (t ex starka syror).
Denaturering av proteiner med termisk effekt observeras, t ex genom uppvärmning av äggvita: det ses att förlora sitt gelatinutseende och omvandlas till en olöslig vit substans. Denaturering av proteinerna leder emellertid till förstörelsen av deras sekundära struktur, men lämnar den primära strukturen (sammanbindningen av de olika aminosyrorna) oförändrad.
Proteiner tar på den tertiära strukturen när deras kedja, medan de fortfarande är flexibla trots vikningen av den sekundära strukturen, viks upp för att skapa ett snodd tredimensionellt arrangemang i form av en fast kropp. De disulfidbindningar som kan etableras mellan cystein -SH utspridda längs molekylen är huvudsakligen ansvariga för den tertiära strukturen.
Den kvaternära strukturen å andra sidan konkurrerar endast för proteiner som bildas av två eller flera underenheter. Hemoglobin är till exempel sammansatt av två par proteiner (det vill säga i alla fyra proteinkedjor) som är belägna vid en tetraeder på en sådan sätt att de ger upphov till en struktur med sfärisk form; De fyra proteinkedjorna hålls samman genom joniska krafter och inte genom kovalenta bindningar.
Ett annat exempel på en kvaternär struktur är insulininspektionen, som tycks bestå av så många som sex proteinunderenheter som är anordnade parvis vid spetsarna av en triangel i mitten av vilka två zinkatomer är belägna.
PROTEINSFIBROSE: De är proteiner med en viss styvhet och har en axel mycket längre än den andra; Det mest rikliga fibrösa proteinet i naturen är kollagen (eller kollagen).
Ett fibröst protein kan ta flera sekundära strukturer: a-helix, p-bipacksedel och, i fallet med kollagen, trippelhelix; a-helix är den mest stabila strukturen, följt av p-bipacket, medan de minst stabila av de tre är den trippelhelix.
α-helix
Propellern sägs vara högerhänt om, efter huvudskelettet (orienterat från botten uppåt), utförs en rörelse som liknar skruvningen av en högerhandskruv; medan propellern är av vänster hand om rörelsen är analog med skruven på en vänsterhänt skruv. I höger a-helix är R- substituenterna i aminosyrorna vinkelräta mot proteinets huvudaxel och vetter utåt, medan i vänster hand a-helikar substituenterna -R inåt. Den högra a-helixen är stabilare än vänsterhänta, eftersom mellan kärlen -R finns mindre interaktion och mindre steriskt hinder. Alla a-helixen som finns i proteiner är dextroginösa.
Strukturen hos a-helix stabiliseras av vätebindningar (vätebroar) som bildas mellan karboxylgruppen (-C = O) hos varje aminosyra och aminogruppen (-NH), vilken är fyra rester senare i linjär sekvens.
Ett exempel på ett protein med en a-helixstruktur är hårkeratin.
β-sheet
I p-broschyrstrukturen kan vätebindningar bildas mellan aminosyror som tillhör olika men parallella polypeptidkedjor eller mellan aminosyror av samma protein även numeriskt avstånd från varandra men strömmar i antiparallella riktningar. Vätgasbindningar är dock svagare än de som stabiliserar a-helixformen.
Ett exempel på en p-broschyrstruktur är silkesfibrin (det finns också i spindelväv).
Genom att förlänga a-helixstrukturen utförs övergången från a-helix till p-bipacksedel; Även värmen eller den mekaniska spänningen tillåter att passera från a-helixstrukturen till p-arkstrukturen.
Vanligtvis är p-broschyrstrukturerna i ett protein nära varandra, eftersom vätebindningar mellan proteinpartierna kan etableras.
I fibrösa proteiner är det mesta av proteinstrukturen organiserad som a-helix eller p-bipacksedel.
GLOBULA PROTEINER: De har en nästan sfärisk rumslig struktur (på grund av de många förändringar av polypeptidkedjans riktning); vissa delar av varan kan spåras tillbaka till en a-helix eller p-broschyrstruktur och andra delar är inte i stället hänförliga till dessa former: arrangemanget är inte slumpmässigt men organiserat och repetitivt.
De proteiner som hittills refererats till är substanser av en helt homogen konstitution: det vill säga rena sekvenser av kombinerade aminosyror; dessa proteiner kallas enkla ; det finns proteiner som består av en proteindel och en icke-proteindel (prostatagrupp) som kallas konjugerade proteiner.
Kollagen
Det är det mest rikliga proteinet i naturen: Det förekommer i benen, naglarna, hornhinnan och ögonlinsen, mellan de interstitiella utrymmena i vissa organ (t.ex. lever) etc.
Dess struktur ger det speciella mekaniska möjligheter; Den har stor mekanisk motstånd i samband med hög elasticitet (t.ex. i senor) eller hög styvhet (t.ex. i benen) beroende på vilken funktion den ska utföra.
En av de mest nyfikna egenskaperna hos kollagen är dess konstitutiva enkelhet: den bildas för ca 30% av prolin och ca 30% av glycin ; De övriga 18 aminosyrorna måste delas enbart de återstående 40% av proteinkonstruktionen. Kollagenens aminosyrasekvens är anmärkningsvärt regelbunden: varje tredje rest, den tredje är glycin.
Prolin är en cyklisk aminosyra där R- gruppen binder till a-aminokväve och det ger en viss styvhet.
Den slutliga strukturen är en repetitiv kedja med formen av en spiral; inom kollagenkedjan är vätebindningar frånvarande. Kollagen är en vänster spiral med ett steg (längd som motsvarar en spiralrevolution) större än a-helixen; Kollagenens helix är så lös att tre proteinkedjor kan klämma mellan dem som bildar ett enda rep: trippelhelixstruktur.
Den tredubbla helixen av kollagen är dock mindre stabil än både a-helixstrukturen och p-broschyrstrukturen.
Låt oss nu se mekanismen genom vilken kollagen produceras ; överväga exempelvis ett blodkärlsbrott: denna bristning åtföljs av en myriad av signaler för att stänga kärlet och därmed bilda koaguleringen. Koagulation kräver minst trettio specialiserade enzymer. Efter klumpen är det nödvändigt att fortsätta med reparationen av vävnaden; cellerna nära såret producerar också kollagen. För att göra detta först genereras uttrycket av en gen, det vill säga organismer som börjar från informationen av en gen kan producera proteinet (genetisk information transkriberas på mRNA som kommer från kärnan och når ribosomen i cytoplasman där den genetiska informationen översätts till protein). Därefter syntetiseras kollagenet i ribosomerna (det framträder som en vänstra helix sammansatt av cirka 1200 aminosyror och har en molekylvikt av ca 150000 d) och ackumuleras därefter i lumenerna där det blir substrat för enzymer som kan göra efter modifikationer -raditionell (språkändringar översatta av mRNA); I kollagen består dessa modifieringar av oxidationen av vissa sidokedjor, särskilt prolin och lysin.
Misstaget av enzymerna som leder till dessa modifieringar orsakar skørbukning: det är en sjukdom som i första hand orsakar ruptur av blodkärl, bristande tänder som kan följas av interintestinal blödning och död; Det kan orsakas av kontinuerlig användning av långlivad mat.
Därefter inträffar genom andra enzymers verkan andra modifieringar som består i glykosidering av hydroxylgrupperna av prolin och lysin (ett socker är bunden till syre med OH); Dessa enzymer återfinns i andra områden än lumen, medan proteinet undergår förändringar, det migrerar inuti endoplasmatisk retikulum för att hamna i sackar (vesiklar) som närmar sig sig och avlägsnar från gallret: inuti finns de den glykosiderade prokollagenmonomeren; den senare når Golgi-apparaten där specifika enzymer känner igen cystein närvarande i karboxi-delen av det glykosiderade prokollagenet och orsakar att de olika kedjorna närmar sig varandra och bildar disulfidbroar: tre kedjor av pro glykosiderat kollagen kopplat samman och detta är utgångspunkten för vilka de tre kedjorna, interpenetrerande, då spontant, ger upphov till den tredubbla helixen. De tre glycidoxiderade prokollagenkedjorna som är länkade till varandra når, en vesikel, som kvävning på sig själv, avlägsnar sig från Golgi-apparaten, transporterar de tre kedjorna mot cellens periferi där, genom fusionen med plasmamembranet, trimetro utvisas från cellen.
I det extra cellulära utrymmet finns specifika enzymer, prokollagenpeptidaser, som avlägsnar från de arter som utvisas från cellen, tre fragment (en för varje helix) med 300 aminosyror vardera, på den karboxiterminala sidan och tre fragment (en för varje helix) av ca 100 aminosyror vardera, från den aminoterminala delen: en triple helix återstod, bestående av cirka 800 aminosyror för helixen känd som tropokollagen .
Tropokollagen har utseendet av en ganska styv sticka; De olika trimererna är associerade med kovalenta bindningar för att ge större strukturer: mikrofibrillerna . I mikrofibrillerna är de olika trimeren anordnade på ett förskjutet sätt; så många mikrofibriller är tropokollagenbuntar.
I benen, bland kollagenfibrerna, finns det interstitiella utrymmen där kalcium- och magnesiumsulfater och fosfater deponeras: dessa salter täcker också alla fibrerna; detta gör benen stela.
I senorna är de interstitiella utrymmena mindre rik på kristaller än benen, medan mindre proteiner är närvarande jämfört med tropokollagen: detta ger elasticitet i senorna.
Osteoporos är en sjukdom som orsakas av en brist på kalcium och magnesium som gör det omöjligt att fixera salter i de interstitiella områdena av tropokollagenfibrer.
