Hemoglobin och Bohr effekt

Struktur och funktioner

Hemoglobin är ett metalloprotein som finns i röda blodkroppar, som ansvarar för transporter av syre i blodflödet. I själva verket är syre endast moderat lösligt i vatten; Därför är de kvantiteter som upplöses i blodet (mindre än 2% av den totala) inte tillräckliga för att uppfylla vävnads metaboliska krav. Behovet av en specifik bärare är därför uppenbar.

I cirkulationsströmmen kan syre inte binda direkt och reversibelt till proteiner, vilket är fallet för metaller som koppar och järn. Inte överraskande, i mitten av varje protein-subenhet av hemoglobin, inslagna i ett proteinkal, hittar vi den så kallade protesgruppen EME med ett metalliskt hjärta representerat av en järnatom i oxidationstillståndet Fe2 + (reducerat tillstånd) som binder syre reversibelt.

Blodanalys

• Normala hemoglobinvärden i blodet: 13-17 g / 100 ml

Hos kvinnor är värdena i genomsnitt 5-10% lägre än hos män.

Möjliga orsaker till högt hemoglobin

• polycytemi
• Förlängd vistelse i höjd
• Kroniska lungsjukdomar
• hjärtsjukdom
• Bloddopning (användning av erytropoietin och derivat eller ämnen som efterliknar dess verkan)

Möjliga orsaker till lågt hemoglobin

• anemi
• Järnbrist (sideropenia)
• Kraftig blödning
• karcinom
• graviditet
• talassemi
• Burns

Syreinnehållet i blodet ges därför genom summan av den lilla mängden upplöst i plasman med fraktionen bunden till det hemoglobinjärnet.

Mer än 98% av det syre som finns i blodet är kopplat till hemoglobin, vilket i sin tur cirkulerar i blodflödet fördelat inom de röda blodkropparna. Således kunde inte erythrocyterna, utan hemoglobin, uppfylla sin funktion att transportera syre i blodet.

Med tanke på den centrala rollen hos denna metall kräver syntesen av hemoglobin ett adekvat intag av järn med kosten. Omkring 70% av järnet i kroppen är faktiskt omsluttet i EME-grupperna av hemoglobin.

Hemoglobin består av 4 subenheter som strukturellt mycket liknar myoglobin *.

Hemoglobin är ett stort och komplext metalloprotein, som karaktäriseras av fyra globala proteinkedjor viklade runt en EME-grupp innehållande Fe2 +.

För varje hemoglobinmolekyl finner vi därför fyra EME-grupper inslagna av den relativa globala proteinkedjan. Eftersom i varje hemoglobinmolekyl finns fyra järnatomer, kan varje hemoglobinmolekyl binda till sig fyra syreatomer enligt den reversibla reaktionen:

Hb + 4O ₂ ← → Hb (O2) ₄

Som de flesta känner är uppgiften att ha hemoglobin att ta syre från lungorna, släppa det till cellerna som behöver det, ta koldioxid från dem och släpp det i lungorna där fytot börjar igen.

Under blodtransporten i lungalveolernas kapillärer binder hemoglobin syre till sig själv, vilket därefter ger sig till vävnaderna i perifer cirkulation. Denna utbyte sker eftersom syrgasbindningarna med EME-gruppen järn är labila och känsliga för många faktorer, varav den viktigaste är syrets spänning eller partialtryck.

Syrebindning till hemoglobin och Bohr effekt

I lungorna ökar plasmasyrespänningen på grund av diffusion av gasen från alveolerna till blodet (↑ PO2); denna ökning medför att hemoglobin ivrigt binder till syre; motsatsen sker i perifera vävnader, där koncentrationen av upplöst syre i blodet minskar (↓ PO2) och ökar partialtrycket av koldioxid (↑ CO2); Detta orsakar att hemoglobin frisätter syre genom att ladda sig med CO2. Genom att förenkla konceptet till maximalt finns mer koldioxid närvarande i blodet och mindre syre förblir bunden till hemoglobin .

Även om mängden fysiskt upplöst syre i blodet är mycket låg spelar det därför en grundläggande roll. I själva verket påverkar denna mängd kraftigt bindningsstyrkan mellan syre och hemoglobin (förutom att representera ett viktigt referensvärde vid reglering av lungventilation).

Sammanfattar hela med ett diagram ökar mängden syre kopplat till hemoglobin i förhållande till pO2 efter en sigmoidkurva:

Att platåområdet är så stort placerar en viktig säkerhetsmarginal vid maximal mättnad av hemoglobin under passagen i lungorna. Även om pO2 vid alveolärnivån normalt är lika med 100 mm Hg, observerar vi faktiskt också ett partialtryck av syre som är lika med 70 mmHg (typiskt förekomst av vissa sjukdomar eller varaktighet vid hög höjd), procentandelen mättad hemoglobin förbli nära 100%.

I området med maximal lutning, när syrets partiella spänning sjunker under 40 mmHg, sjunker hemoglobins förmåga att binda syre brått.

I vilningsbetingelser är PO2 i intracellulära vätskor approximativt 40 mmHg; i detta sammanhang diffunderar syre upplöst i plasma på grund av gaslagarna mot vävnaderna sämre än O2 genom att korsa kapillärmembranet. Följaktligen faller plasmaspänningen för O2 ytterligare och detta gynnar frisättning av syre från hemoglobin. Under en intensiv fysisk ansträngning faller syrgasspänningen i vävnaderna till 15 mmHg eller mindre, så blodet är starkt uttömt av syre.

För vad som sägs lämnar en viktig mängd syrehaltigt hemoglobin vävnaderna kvar i viloläge, vilka återstår tillgängliga vid behov (till exempel för att plötsligt öka ämnesomsättningen i vissa celler).

Den kontinuerliga linjen som visas i bilden ovan kallas hemoglobindissociationskurvan; det bestäms typiskt in vitro vid pH 7, 4 och vid en temperatur av 37 ° C.

Bohr-effekten har konsekvenser både på intaget av O2 vid lungnivån och på dess frisättning på vävnadsnivån.

Om det finns mer upplöst koldioxid i form av bikarbonat, frigörs hemoglobinet syre lättare och laddas med koldioxid (i form av bikarbonat).

Samma effekt uppnås genom att surgöra blodet: ju mer blodets pH minskar och mindre syre förblir bunden till hemoglobin; inte av en slump, i koldioxid är koldioxid upplöst främst i form av kolsyra, vilket dissocierar.

För att hedra sin upptäckare är effekten av pH eller koldioxid på syre-dissociation känd som Bohr-effekten.

Som förväntat, i en sur miljö frisätter hemoglobinet syre lättare, medan bindningen med syre är starkare i en grundläggande miljö.

Bland andra faktorer som kan modifiera affiniteten hos hemoglobin för syre, återkallar vi temperaturen. I synnerhet minskar affiniteten hos hemoglobin för syre med ökande kroppstemperatur. Detta är särskilt fördelaktigt under vintern och vårmånaderna, eftersom temperaturen hos lungblodet (i kontakt med luften i den yttre miljön) är lägre än den som uppnåddes vid nivån hos vävnaderna, där utsläpp av syre därför underlättas .

2, 3 difosfoglycerat är en intermediär av glykolys som påverkar hemoglobins affinitet för syre. Om dess koncentrationer inom den röda blodkroppen ökar, minskar hemoglobins affinitet för syre, vilket underlättar utsläpp av syre i vävnaderna. Inte av en slump ökar erytrocytkoncentrationerna av 2, 3 difosfoglycerat, till exempel vid anemi, vid hjärt-lunginsufficiens och under uppehåll i hög mark.

I allmänhet är effekten av 2, 3-bisfosfoglycerat relativt långsam, speciellt jämfört med det snabba svaret på förändringar i pH, temperatur och partialtryck av koldioxid.

Bohr-effekten är mycket viktig under intensivt muskulärt arbete; Under liknande förhållanden, i själva verket i de vävnader som är mest exponerade för stress finns en lokal ökning av temperatur och tryck av koldioxid, och därmed blodsyra. Som förklarat ovan, allt detta gynnar överföringen av syre till vävnaderna, förflyttning av hemoglobindissociationskurvan till höger.